البروتينات وأقسامها

تمت الكتابة بواسطة: راندا عبد الحميد آخر تحديث: سبتمبر 3, 2020

البروتينات وأقسامها، يتم تقسيم البروتينات الخاصة بعلاقة البنيات الثالثية القياسية بشكل غير رسمي، إلى أقسام ثلاثة، والتي تكون عبارة عن بروتينات كروية، وبروتينات صلبة، وبروتينات غشائية، ونحن الآن بصدد التعرف على كل منهم.

محتويات المقال

البروتينات

البروتينات بشكل عام يتم تعريفها على أنها جزيئات حيوية ضخمة، تتكون من سلسلة أو عدة سلاسل من الأحماض الأمينية، حيث تقوم البروتينات بالكثير من الوظائف المتنوعة داخل أجسام الكائنات.
من الوظائف التي يمكن أن تقوم بها البروتينات هي: الاستجابة للمنبهات، وتوفير البنية للخلايا، وتحفيز التفاعلات الأيضية التي تحدث بالجسم، كما تقوم بنقل الجزيئات من مكان لآخر.
تختلف البروتينات اختلاف تام عن بعضها البعض حسب تسلسل الأحماض الأمينية الخاصة بكل بروتين منها، والذي يتم على أساسه تحديد تسلسل نوكليوتيدات الجينات المشفرة لها.
وتساعد على تسلسل الأحماض الأمينية، وهذا هو الذي يحدد تطوير البروتينات إلى بنية خاصة ثلاثية الأبعاد، وهي التي تقوم بعد ذلك بتحديد النشاط الخاص بكل بروتين.

تكوين البروتينات

يكون البروتين عبارة عن مركب عضوي، يحتوي على وزن جزيئي عالي يتكون من مجموعة من الأحماض الأمينية التي ترتبط مع بعضها البعض عن طريق رابطة بيتيدية.
حيث تتشكل السلسلة الخطية من تلك الأحماض الأمينية، وتسمى عديد الببتيد، حيث يحتوي البروتين على الأقل على جزئ واحد طويل من عديد الببتيد، وهناك نوع آخر يسمى عديد الببتيد القصير.
والذي هو يحتوي على أقل من 20: 30 حمضًا أمينيًا، ونادرًا ما تعتبر البروتينات التي يطلق عليها اسم الببتيدات، أو أحيانًا قليلي الببتيد، تقوم بتحديد الشفرة الجينية 20 حمضًا أمينيًا مولدًا للبروتين.

الشفرة الجينية

في كثير من الأحيان تشمل الشفرة الجينية لبعض الكائنات على مادة السيلينوسيستثين، وفي بعض العتائق تحتوي على بيروليسين، وقد يحدث أثناء عملية التخليق الحيوي للبروتين، أو بعده بوقت قصير.
بعد عملية التخليق يتم تعديل الأحماض الأمينية المكونة له بشكل كيميائي، حيث يحدث ذلك عبر تعديلات ما بعد ترجمة الشفرة، والتي تقوم بتغيير الخصائص الكيميائية والفيزيائية.
هناك مجموعات غير ببتيدية ترتبط ببعض البروتينات في كثير من الأحيان، والتي تسمى بمجموعات ضميمية، أو يطلق عليها اسم عوامل مرافقة، يمكن لمجموعة من الجزيئات البروتينية أن تعمل معها.
حيث يكون ذلك العمل للمساعدة على تحقيق وظيفة معينة، وفي الغالب نجدها تترابط مع بعضها لتشكل مركبات بروتينية مستقرة، حيث لا يمكن للبروتينات البقاء بعد تخليقها إلا لفترة، ثم يعاد تدويرها مرة أخرى.
حيث يتم إعادة تدوير تلك البروتينات مرة أخرى عن طريق آلية الخلية عبر عملية تسمى دورة البروتين، حيث يتم قياس عمر البروتينات حسب عمرها النصفي، ويشمل مجالًا واسعًا.
يكون متوسط عمر البروتينات يوم إلى يومين في خلايا الثدييات، حيث تتحلل البروتينات المضطربة بشكل خاطئ بشكل أسرع ويكون ذلك بسبب استهدافها لتدمير تلك الخلايا، أو لكونها غير مستقرة.

الشفرة الجينية وعلاقتها بالبروتينات

هناك بروتينات كثيرة تكون عبارة عن جزيئيات هامة، مثل الجزيئات الضخمة الأخرى، مثل عديدات السكاريد، والأحماض النووية للكائنات، حيث تساهم بشكل تقريبي في جميع العمليات التي تتم داخل الخلايا.
والعديد من البروتينات أيضًا تكون عبارة عن إنزيمات تعمل على تحفيز الخلايا الكيميائية الحيوية، وتكون أساسية لعملية الأيض، وللبروتينات وظائف بنائية أو حركية مثل الميوسين، الأكتين.
ويوجد الأكتين والميوسين في البروتينات والعضلات الموجودة في الهيكل الخلوي، والتي تقوم بتشكيل نظام يعمل على الحفاظ على شكل الخلية، وبعض البروتينات الهامة الأخرى.
وتساعد بعض البروتينات الهامة الأخرى في نقل واستقبال إشارات الخلايا، والتصاق الخلايا، ودورة الخلية، والاستجابات المناعية، حيث يكون من الضروري وجود البروتينات في غذاء الإنسان والحيوانات.
حيث يتم عند تواجدها في الغذاء توفير الأحماض الأمينية الأساسية، والتي لا يمكن تخليقها، حيث يمكن لعملية الأيض أن تعمل على تفكيك البروتينات لاستخدامها في عمليات الأيض.
كما يتم تنقية البروتينات من المكونات الخلوية الأخرى، ويكون ذلك باستخدام تقنيات متعددة مثل الطرد المركزي التبايني، أو الترسيب، أو ما يسمى بالاستشراب، أو الرجلان الكهربائي.
ويمكن للهندسة الوراثية أن تساعد في جعل تنقية البروتينات تتم بشكل أسهل عن طريق استخدام طرق معينة، ومن الطرق الشائعة في دراسة البروتين، ويتم ذلك باستخدام العديد من العمليات.

طرق الهندسة الوراثية في تنقية البروتينات

يمكن استخدام أكثر من طريقة لإتمام عملية تنقية البروتينات، ومنها ما يسمى الكيمياء النسيجية المناعية، أو اعلم البلورات السيني، أو الرنين المغناطيسي النووي، والتطفر النوعي الموقع، ومطيافية الكتلة.
إن غالبية البروتينات تتكون من مكاثير خطية متكونة من سلسلة يمكن أن تصل إلى 20 حمضًا أمينيًا مختلفًا، وقد تمتلك جميع الأحماض الأمينية المولدة للبروتين ميزات بنيوية مشتركة.
ومن هذه الميزات المشتركة هو الكربون، والذي ترتبط به مجموعة أمينية، ومجموعة من السلاسل الجانبية، ومجموعة كربوكسيلية متغيرة، ولا يمكن أن يختلف كثيرًا عن هذه البنية الأساسية غير عنصر البرولين.
حيث يحتوي البرولين على حلقة غير اعتيادية في النهاية الأمينية الخاصة به، والتي تجبر جزء الأميد على اتخاذ بنية ثابتة له، حيث تمتلك السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية القياسية، وهي مفصلة في القائمة.
وتلك الأحماض تكون مفصلة في قائمة الأحماض الأمينية القياسية، تمتلك تنوع كبير جدًا في الخصائص، والبنية الكيميائية، حيث يمكن أن يحدد في النهاية البنية الثالثية وتفاعله الكيميائي.
حيث أن تحديد البنية الثالثية، والتفاعل الكيميائي، تكون عن طريق توليفة تعمل على تأثير تلك السلاسل الجانبية لكل الأحماض الأمينية في البروتين، وهي ترتبط بالكثير من عديد الببتيد، بواسطة روابط ببتيدية.
يسمى الحمض الأميني الواحد وحدة بناء، وذلك عندما يتم ارتباطها في السلسلة البروتينية، وتعرف على أنها سلاسل لذرات الكربون، والأكسجين، والنيتروجين والمرتبطين بالعمود الفقري للبروتين.
يتكون الرنين من نوعين من الروابط الببتيدية، وهما تعملان على المساهمة في بعض الخصائص المكونة للرابطة المضاعفة، حيث تمنعان الدوران حول محورها، وتعمل على تكوين الذرات المرتبطة بكربون ألفا.
حيث يتكون على نفس المستوى بشكل تقريبي، كما تعمل على تحديد الزاويتان الزوجيتان الآخرتان داخل الرابطة الببتيدية، والمتخذة من قبل العمود الفقري للبروتين.
يتم تعريف النهاية التي تحتوي على المجموعة الأمينية الحرة بالنهاية الأمينية، أو النهاية N، حيث تسمى نهاية البروتين والتي تحتوي على مجموعة كربوكسيلية حرة بالنهاية الكربوكسيلية، أو النهاية C.

طرق عمل الوفرة داخل الخلايا

يمكن التقدير أن البكتيريا المتوسطة الحجم يمكن أن تحتوي على حولي مليوني بروتين في الخلية الواحدة، مثل الإشريكية القولونية، أو المكورة العنقودية الذهبية، وتكون في البكتيريا الصغيرة، مثل الملتوية، أو المفتورة.
حيث أنها تحتوي على عدد أقل يتراوح ما بين 50 ألفًا إلى مليون من البروتين، حيث يكون ذلك في مقابل خلايا حقيقيات النوى، والتي تكون أكبر حجمًا، وتحتوي على بروتينات أكثر.
وتكون ضمن تلك البروتينات خلايا الخميرة، والتي تحتوي على حوالي 50 مليون من البروتين، حيث أن خلايا الإنسان تحتوي على مليار إلى ثلاث مليارات من البروتين.
يتراوح تركيز نسخ البروتينات الفردية بين العديد من الجزيئات لكل خلية إلى ما يقرب من 20 مليون بروتين، ولا يتم التعبير عن تلك الجينات المشفرة للبروتين في أغلب الخلايا.
فإن عدد البروتين يعتمد على نوع المحفز الخارجي، ونوع الخلية، فمثلًا فإنه لا يتواجد غير ستة آلاف من البروتينات المشفرة في الأوردة الليمفاوية، من بين الـ 20 ألف بروتين المشفر بواسطة الجينات البشرية.
حيث يتناسب عدد البروتينات التي يتم تشفيرها عن طريق الجينوم مع حقيقيات النوى البكتيريا، والفيروسات التي تحتوي في على 15145، 3200، 2358، 42 بروتين على التوالي جينوميتها مشفرة.

كيف تتم عملية التخليق الحيوي

1- الخطوة الأولى

حيث تتركب البروتينات من الأحماض الأمينية ويكون ذلك باستخدام المعلومات المشفرة والموجودة في الجينات، حيث يكون هناك تسلسل لكل بروتين خاص من تلك الأحماض الأمينية.
ويمكن تحديده بواسطة تسلسل نوكليوتيدات الجين المشفر للبروتين نفسه، حيث تتكون الشفرة الجينية من ثلاث مجموعات من نوكليوتيدات تسمى كدونات، بالتالي يتم توليف النوكليوتيدات.
فإنه يتم توليف كل ثلاثة من النوكليوتيدات وترمز إلى حمض أميني، فملًا: AUG (أدينين، يوراسين، جوانين)، يرمز للميثيونين، ونظرًا لاحتواء الدنا على أربعة نوكليوتيدات فإن الكودونات المحتملة هو 64 كودون.
حيث يكون هذا العدد يفوق بكثير عدد الأحماض الأمينية فيتم الرمز لبعض الأحماض الأمينية بأكثر من كودون، ويتم نسخ الجينات المشفرة في الدنا
إلى رنا، بواسطة بروتينات البروتينات مثل البوليميراز الرنا.

2- الخطوة الثانية

القيام بمختلف التعديلات لما بعد الترجمة، ليتم تشكيل الرنا رسول ناضج، والذي يتم استخدامه كقالب لتخليق البروتين عن طريق الريبوسوم، حيث يكون ذلك عند بدائيات النوى.
في بعض الأحيان يتم استخدام الرنا الرسول بعد إنتاجه بشكل مباشر، وفي بعض الأحيان يتم استخدامه بعد إتمام عملية ارتباطه بالريبوسوم، والابتعاد عن الغشاء النووي.
ويتم في المقابل إنتاج حقيقيات النوى لرنا الرسول في نواة الخلية، ويتم بعدها انتقاله عبر الغشاء النووي، إلى السيتوبلازم في المكان التي تتم فيه عملية تخليق البروتين.
ويكون معدل تخليق البروتين مرتفع في بدائيات النوى بنسبة أكثر منه، عند حقيقيات النوى، ويمكنها كذلك يمكن أن تصل لعدد كبير يصل إلى عشرون حمضًا أمينيًا في الثانية الواحدة.

معلومات عن عملية تخليق البروتين عن طريق الرنا الرسول

يمكن أن تعرف عملية تخليق البروتين عن طريق الرنا الرسول عن طريق الترجمة، حيث يتم ارتباط الرنا الرسول بالريبوسوم، ثم يتم قراءة ثلاث نوكليوتيدات منه في كل مرة.
ثم يتم مطابقة كل كودون بضد الكودون المقابل له، والذي يوجد في جزئ الرنا الرسول الناقل، والذي يحمل معه الحمض الأميني الموافق للكودون الذي يتم التعرف عليه.
ثم يقوم الإنزيم المسئول عن مخلقة أمينوسيل الرنا الناقل بتحميل الرنا الناقل بالأحماض الأمينية الصحيحة، والسلسلة الببتيدية النامية، والتي غالبًا ما تسمى بالسلسة الناشئة، أو الوليدة.
ويتم قياس طول البروتين المخلق بكمية الأحماض الأمينية وعددها، والتي يتكون منها الكتلة المولية الكلية، والتي يمكن أن تقاس عن طريق الدالتون، والكتلة المولية هي عبارة عن وحدة لقياس الكتل الذرية.
حيث يتم قياس إحدى مضاعفات الدالتون مثل الكيلودلتون، حيث يزداد الطول المتوسط للبروتين من العتائق إلى حقيقيات النوى إلى البكتيريا، وتسمى باسم كدا، وتأتي على التوالي، بسبب الأعداد الكبيرة للنطاقات البروتينية.
التي يتكون منها البروتينات في الكائنات العقدية، ومثال على ذلك: طول البروتين المتوسط للخميرة يبلغ 466 حمض أميني، وكتلة 53 كدا،
وطول 27 ألف حمض أميني.

كيفية القيام بعملية التخليق الكيميائي

يتم القيام بعملية تخليق البروتينات الكيميائية القصيرة عن طريق مجموعة طرق وهي عبارة عن تخليق الببتيد، حيث تعتمد على تقنيات التخليق العضوي، مثل الربط الكيميائي، والذي يتم إنتاجه بعدد كبير.
حيث يتم السماح بالتخليق الكيميائي عن طريق إدراج الأحماض الأمينية الغير طبيعية إلى العديد من سلاسل الببتيد، مثل ربط المسايير الفلورية عن طريق سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية.
حيث يتم الاستفادة من تلك الطرق في الكيمياء الحيوية المخبرية، وعمليات التخليق الكيميائي، علم الأحياء الخلوي، ولا تكون للتطبيقات التجارية، ويكون التخليق الكيميائي غير ناجح بالنسبة لعديدات الببتيد.
ويرجع عدم نجاح التخليق الكيميائي لعديدات الببتيد، والتي تزيد عن 300 حمض أميني، والبروتينات التي يتم تخليقها، وقد لا تتخذ بسهولة بنيتها الثالثية الطبيعية.
فقد تبدأ معظم طرق التخليق الكيميائي، والتي يمكن أن تبدأ من نهاية C وتتجه إلى نهاية N، حيث يكون ذلك سائرًا في اتجاه معاكس لاتجاه التفاعل البيولوجي الطبيعي.

البنيات ثلاثية الأبعاد

1- التعريف الأول

إن معظم البروتينات تنقسم إلى بنيات فريدة ثلاثية الأبعاد، حيث يتم التعرف على الشكل الذي ينطوي عليه البروتين بشكل طبيعي
بالحالة المتوطنة.
ويمكن حدوث عملية الانقسام للعديد من البروتينات دون أدنى مساعدة، ويكون ذلك بفضل الخصائص الكيميائية للأحماض الأمينية، ولكنها تحتاج إلى بروتينات أخرى مساعدة.
حيث تكون لها شابرونات مساعدة جزئية للانطواء ورجوعها إلى حالتها الطبيعية، وتتكون من أربع بنيات من البروتين، وهي: بنية أولية، وهي تسلسل للأحماض الأمينية المرتبطة برابطة ببتيدية في عديد الببتيد.
والبنية الثانوية، وهي عبارة عن مجموعة متكررة من البنيات المحلية، والتي يتم تكرارها بشكل منتظم، وتكون مستقرة عن طريق الروابط الهيدروجينية، ومنها لولب ألفا، وصحيفة بيتا واللفات.
في حين تكون البنيات الثانوية محلية، ويمكن لها أن تتواجد في الكثير من المناطق ذات البنيات الثانوية المختلفة، والتي تختلف غالبًا في نفس الجزيء الخاص بالبروتين.

2- التعريف الثاني

البنية الثالثية، وتكون عبارة عن الشكل العام الذي يتم اتخاذ جزيء بروتين واحد، وتكون العلاقة الفراغية بين البنيات الثانوية المكونة لهذا البروتين، وتستقر البنيات الثالثية في العادة بتأثيرات غير محلية.
تكون من أشهر تلك التأثيرات الغير محلية: تأثير كرة الماء، والجسر الملحي، وكذلك تعديلات ما بعد الترجمة، حيث أنه غالبًا تكون البنية الثالثية مسئولة عن وظيفة البروتين الأساسية.
إن البروتينات ليست عبارة عن جزيئات صلبة، حيث أنه بالإضافة لتلك الأنواع من البنيات التي تتخذها، يمكن أن تتحول بين عدة بنيات ذات صلة وثيقة، ويمكن ذلك أثناء قيامها بوظائفها، وتسمى التشكلات.
وتسمى هذه التغيرات في البني بسبب أداء الوظائف سواء الثالثية أو الرابعية، بالتشكلات، ويسمى التحول بينها بالتغيرات التشكلية، وتحدث هذه التغيرات بسبب ارتباط جزيء ركيزة بالموقع النشط للإنزيم.
أو بالمنطقة من البروتين التي تساهم في التحفيز الكيميائي، وفي المحاليل التي تخضع البروتينات لعمليات التحول البنيوية، وكذلك تكون بسبب الذبذبات الحرارية، وعمليات التصادم مع الجزئيات الأخرى.

3- التعريف الثالث

حيث يمكن تقسيم البروتينات لعدة أقسام والتي يكون لها علاقة بالبنيات الثالثية القياسية، بالشكل الغير رسمي، وإنها تنقسم إلى ثلاثة، وهي البروتينات الكروية، والبروتينات الصلبة، والبروتينات الغشائية.
وإن الغالبية العظمى من البروتينات الكروية تكون قابلة للذوبان داخل المحاليل، ويكون الكثير منها عبارة عن إنزيمات، أما البروتينات الصلبة فإنها تكون هيكلية مثل الكولاجين، والبروتين المكون للنسيج الضام.
حيث يكون البروتين من أهم العوامل الرئيسية والمكونة للنسيج الضام، والكيراتين، فإن البروتين هو المسئول عن تركيب الأظافر، والشعر، حيث تعمل البروتينات الغشائية كمستقبلات.
حيث تساعد تلك المستقبلات على توفير القنوات التي تكون مسئولة عن تلك الجزيئات القطبية أو المشحونة عن طريق الغشاء الخلوي، حيث توجد حالة خاصة من تلك الروابط الهيدروجينية داخل كل جزيء في البروتينات.
وبالتالي يمكننا القول بأن معظم الكائنات الدقيقة والنباتات، وكذلك الإنسان أن تخلق بشكل الكثير من الأحماض الأمينية القياسية، والتي يجب أن يحصل عليها من الغذاء الذي يتناوله.

في نهاية رحلتنا مع البروتينات وأقسامها، إن البروتينات هي التي تعمل على الحفاظ على نعومة الجلد، وتعزيز نمو بصيلة الشعر، وإنتاج الجلد، وتعمل أيضًا على التقليل من المشاكل التي تواجه الجلد، وتختص أيضًا بالحفاظ على الجسم بشكل عام.

مصادر الفيتامينات والمعادن